Závěry
Tyrosináza, která katalyzuje rychlost limitující krok syntézy melaninu, se stala jedním z nejdůležitějších cílů pro vývoj hypopigmentovaných látek. Tyrosináza je nejvíce studovaným cílem pro inhibici melanogeneze. Proto mohou inhibitory, které cílí na tyrosinázu, specificky inhibovat melanogenezi v buňkách bez dalších vedlejších účinků. V důsledku toho bylo v posledních letech vyvinuto mnoho inhibitorů a přehled inhibitorů diskutovaných v tomto přehledu je uveden na obrázku 4. V tomto přehledu byly diskutovány různé třídy inhibitorů včetně chalkonů, resveratrolu a flavanonů. Velmi zajímavé je, že inhibitory s b-fenyl-a a b-nenasyceným karbonylovým skeletem byly v této zprávě nově klasifikovány a vykazovaly pozoruhodné inhibiční aktivity tyrosinázy. Zejména benzyliden-2-thiohydantoiny a 5-benxylen (thio)barbituráty vykazovaly větší inhibiční účinnost (obrázek 7). Více úsilí v oblasti lékařské chemie a vztahů mezi strukturou a aktivitou na těchto skafoldech by v budoucnu přineslo nové inhibitory. Další nový skelet bis(4-hydroxybenzyl)sulfid 36 vykazoval vynikající inhibiční účinnost proti tyrosináze s hodnotou IC50 0,5 lM a hodnotou Ki 58 nM. Sloučenina 36 ošetřená 50 uM snížila o 20 procent obsah melaninu v systému lidských melanocytů bez významné cytotoxicity. Kromě toho test zebrafish in vivo odhalil, že 36 účinně snižuje tvorbu melaninu bez nežádoucích účinků. Kromě toho studie akutní orální toxicity potvrdila, že sloučenina 36 neměla u myší rozpoznatelnou cytotoxicitu. Sloučenina 36 je tedy potenciálním kandidátem na vývoj bezpečného a účinného farmakologického činidla pro bělení kůže.
Podle relevantních studiícistancheje obyčejná bylina, která je známá jako "zázračná bylina, která prodlužuje život". Jeho hlavní složkou jecistanosid, která má různé účinky jako napřantioxidant, protizánětlivé, apodpora imunitních funkcí. Mechanismus mezi cistanche akůže běleníspočívá v antioxidačním účinku cistancheglykosidy. Melanin v lidské kůži je produkován oxidací tyrosinu katalyzovanoutyrosinázaa oxidační reakce vyžaduje účast kyslíku, takže se volné radikály v těle stávají důležitým faktoremovlivňujícímelaninVýroba. Cistanche obsahuje cistanosid, což je antioxidant a může tak snížit tvorbu volných radikálů v těleinhibující produkci melaninu.
Další informace:
david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501
Přeměna použití existujících léčiv se stala jedním z důležitých přístupů v programu objevování léčiv zaměřeného na vývoj účinných inhibitorů melanogeneze. Data spojená se stávajícím lékem sníží čas a náklady spojené s intelektuálním právem na vývoj nových léčiv. Tento přístup má několik výhod; včetně dostupnosti, nižších nákladů a bezpečnosti/snášenlivosti. Fenylthiomočovina je již dlouho známá jako inhibitor tyrosinázy. Výzkumníci získali léky odvozené od thiomočoviny v klinickém použití a zkoumali jejich účinek na aktivity tyrosinázy. Ethionamid (26a) a jeho analogy (26c–26e), včetně prothionamidu (26b), byly identifikovány jako inhibitory tyrosinázy (obrázek 9). Ethionamid je schválený antituberkulotikum druhé linie používané k léčbě multirezistentní tuberkulózy. Mnoho léků proti štítné žláze bylo identifikováno jako silné inhibitory tyrosinázy; zejména methimazol 27a, karbimazol 27b, thiouracil 27c, methylthiouracil 27d a propylthiouracil 27e inhibovaly houbovou tyrosinázu (obrázek 9).
Obecně je houbová tyrosináza nejčastěji používaným in vitro modelem pro screening hypopigmentovaných agens při vývoji látek pro bělení kůže, zatímco lidské a myší melanocytární lyzáty byly použity v menší míře. Tyrosináza z houby Agaricus bisporus je totiž hojně dostupná a lze ji snadno čistit. Nicméně v několika aspektech je tyrosináza z hub velmi odlišná od lidské tyrosinázy. Secernovaná forma houbové tyrosinázy je tetramerní enzym přítomný v cytosolu buněk, zatímco lidská tyrosináza je monomerní a neaktivní glykosylovaná forma vázaná na membránu. Kromě toho bylo hlášeno, že lidská tyrosináza vykazovala 6-krát vyšší afinitu k oxidační aktivitě L-DOPA než tyrosináza hub, hodnota Km lidské a houbové tyrosinázy pro L-DOPA byla 0,31 mM a 1,88 mM, v daném pořadí. Kromě toho je shoda aminokyselinové sekvence mezi lidskou a houbovou tyrosinázou 23 procent. Tyto strukturální nesrovnalosti dobře korelovaly v inhibičních aktivitách tyrosinázy testovaných pomocí AbTYR a hTYR. Bylo zjištěno, že mnoho inhibitorů melanogeneze nevykazuje inhibiční účinky na aktivitu tyrosinázy hub (viz srovnání thujaplicinů, část inhibitory lidské tyrosinázy).
Závěrem doufáme, že tento přehled bude užitečný lékařským chemikům pracujícím na melanogenezi, zejména na tyrosinázových proteinech, k identifikaci nových inhibitorů s vlastnostmi podobnými lékům.
Prohlášení o zveřejnění
Autoři neuvádějí žádný střet zájmů. Za obsah a psaní tohoto článku zodpovídají pouze autoři.
Reference
1. Dostupné ze zesvětlení pleti.
2. Dostupné od globálních analytiků z oboru zesvětlování pleti – market-to-reach-USD (zveřejněno 2015- 02-16).
3. Francisco S, Stefania B, Mauro P a kol. Hypopigmentační činidla: aktualizovaný přehled biologických, chemických a klinických aspektů. Pigment Cell Res 2006;19:550–7.
4. Tsatmali M, Ancans J, Thody AJ. Funkce melanocytů a její řízení pomocí melanokortinových peptidů. J Histochem Cytochem 2002;50:125–33.
5. Costin GE, Hearing VJ. Pigmentace lidské kůže: melanocyty upravují barvu kůže v reakci na stres. FASEB J 2007;21:976–94.
6. Ahn SJ, Koketsu M, Ishihara H, et al. Regulace syntézy melaninu sacharidy obsahujícími selen. Chem Pharm Bull 2006;54:281–6.
7. Iozumi K, Hoganson GE, Pennella R, et al. Úloha tyrosinázy jako determinantu pigmentace v kultivovaných lidských melanocytech. J Invest Dermatol 1993;100:806–11.
8. Li G, Ju HK, Chang HW a kol. Inhibitory biosyntézy melaninu z kůry Machilus thunbergia. Biol Pharm Bull 2003;26:1039–41.
9. Unver N, Freyschmidt-Paul P, Horster S, a kol. Změny v epidermální melaninové ose a melanofágy faktoru XIIIa u senilního lentiga a stárnoucí kůže. Br J Dermatol 2006;155:119–28.
10. Brenner M, Slyšení VJ. Ochranná role melaninu před poškozením UV zářením v lidské pokožce. Photochem Photobiol 2008;84:539–49.
11. Urabe K, Nakayama J, Hori Y. In Norlund JJ, Boissy RE, et al. eds. Pigmentový systém: fyziologie a patofyziologie. New York, NY: Oxford University Press; 1998:909–913.
12. Yang JY, Koo JH, Song YG a kol. Stimulace melanogeneze skoparonem v buňkách melanomu B16. Acta Pharmacol Sin 2006;27:1467–73.
13. Pillaiyar T, Manickam M, Jung SH. Inhibitory melanogeneze: patentový přehled (2009–2014). Expert Opin Ther Pat 2015;7:775–88.
14. Schiaffino MV. Signální dráhy v biogenezi a patologii melanosomu. Int J Biochem Cell Biol 2010;42: 1094–104.
15. Slominski A, Tobin DJ, Shibahara S, et al. Pigmentace melaninu v kůži savců a její hormonální regulace. Physiol Rev 2004;84:1155–228.
16. Slyšení VJ. Savčí tyrosináza – kritický regulační kontrolní bod v pigmentaci melanocytů. Int J Biochem 1987;19:1141–7.
17. Halaban R, Patton RS, Cheng E, a kol. Abnormální acidifikace melanomových buněk indukuje retenci tyrosinázy v časné sekreční dráze. J Biol Chem 2002;277:14821-8.
18. Sanchez-Ferrer A, Rodrguez-Lopez JN, Garca-Canovas F, et al. Tyrosináza: komplexní přehled jejího mechanismu. Biochim Biophys Acta 1995;1247:1–11.
19. (a) Matoba Y, Kumagai T, Yamamoto A, et al. Krystalografický důkaz, že dvoujaderné měděné centrum tyrosinázy je během katalýzy flexibilní. J Biol Chem
2008;281:8981–90. (b) Bijelic A, Pretzler M, Molitor C, a kol. Struktura rostlinné tyrosinázy z listů vlašských ořechů odhaluje důležitost "zbytků řídících substrát" pro enzymatickou specificitu. Angew Chem Int Ed Engl 2015;54:14677–80.
20. Decker H, Tuczek F. Tyrosináza/katecholoxidázová aktivita hemokyaninů: strukturní základ a molekulární mechanismus. Trends Biochem Sci 2000;25:392–7.
21. Jimenez-Atienzar M, Escribano J, Cabanes J a kol. Oxidace flavonoidu eriodictyolu tyrosinázou. Plant Physiol Biochem 2005;43:866–73.
22. Cavalieri EL, Li KM, Balu N a kol. Katechol ortho-chinony: elektrofilní sloučeniny, které tvoří depurinační adukty DNA a mohou vyvolat rakovinu a další onemocnění. Karcinogeneze 2002;23:1071–7.
23. Vontzalidou A, Zoidis G, Chaita E, et al. Návrh, syntéza a molekulární studie derivátů dihydrostilbenu jako účinných inhibitorů tyrosinázy. Bioorg Med Chem Lett 2012;22:5523–6.
24. Hasegawa T. Tyrosinázu-exprimující neuronální buněčná linie jako in vitro model Parkinsonovy choroby. Int J Mol Sci 2010;11: 1082–9.
25. Tessari I, Bisaglia M, Valle F, et al. Reakce alfa-synukleinu s tyrosinázou: možné důsledky pro Parkinsonovu chorobu. J Biol Chem 2008;283:16808–17.
26. Greggio E, Bergantino E, Carter D. Tyrosináza exacerbuje toxicitu dopaminu, ale není geneticky spojena s Parkinsonovou chorobou. J Neurochem 2005;93:246–56.
27. Yi W, Cao R, Peng W, a kol. Syntéza a biologické hodnocení nových 4-hydroxybenzaldehydových derivátů jako inhibitorů tyrosinázy. Eur J Med Chem 2010;45:639–46.
28. Friedman M. Zhnědnutí potravin a jeho prevence: přehled. J Agric Food Chem 1996;44:631–53.
29. Mayer AM. Polyfenoloxidázy v rostlinách - nedávný pokrok. Fytochemie 1987;26:11–20.
30. Liu SH, Pan IH, Chu IM. Inhibiční účinek p-hydroxybenzylalkoholu na aktivitu tyrosinázy a melanogenezi. Biol Pharm Bull 2007;30:1135–9.
31. Arndt KA, Fitzpatrick TB. Lokální použití hydrochinonu jako depigmentačního činidla. J Am Med Assoc 1965;194:117–19.
32. Fitzpatrick TB, Arndt KA, el-Mofty AM, et al. Hydrochinon a psoraleny v terapii hypomelanózy a vitiliga. Arch Dermatol 1966;93:589–600.
33. Kligman AM, Willis I. Nový vzorec pro depigmentaci lidské pokožky. Arch Dermatol 1975;111:40–8.
34. Heilgemeir GP, Balda BR. [Nevratná toxická depigmentace. Pozorování po použití přípravků na bělení kůže obsahujících hydrochinonemonobenzylether]. MMW Munch Med Wochenschr 1981;123:47–8.
35. Kumar K, Vani MG, Wang SY, a kol. Studie in vitro a in vivo odhalily depigmentační účinky kyseliny gallové: Nové činidlo zesvětlující pokožku pro hyperpigmentovaná kožní onemocnění. Biofaktory 2013;39:259–70.
36. Gonc¸alez M, Correa M, Chorilli M. Doručování nanotechnologií na bázi kyseliny kojové do pokožky pro léčbu stárnutí kůže. BioMed Res Int 2013;2013:271–6.
37. Ki DH, Jung HC, Noh YW, a kol. Předformulace a formulace nově syntetizovaného QNT3-18 pro vývoj činidla pro bělení kůže. Drug Dev Ind Pharm 2013;39:526–33.
38. Breathnach AC, Nazzaro-Porro M, Passi S, et al. Léčba kyselinou azelaovou při poruchách pigmentace. Clin Dermatol 1989;7:106–19.
39. Verallo-Rowell VM, Verallo V, Graupe K, et al. Dvojitě slepé srovnání kyseliny azelaové a hydrochinonu v léčbě melasmatu. Acta Derm Venereol Suppl (Stockh) 1989;143:58–61.
40. Shivhare S, Malviya K, Malviya K, et al. Recenze: přírodní látky pro osvětlení a výživu pokožky. Res J Top Cosmet Sci 2013; 4:21–5.
41. Huang CH, Sung HC, Hsiao CY a kol. Transdermální podání tří derivátů vitaminu C pomocí Er: YAG a předléčení oxidem uhličitým laserem. Lasers Med Sci 2013;28:807–14.
42. Yao CL, Lin YM, Mohamed MS, a kol. Inhibiční účinek ektoinu na melanogenezi v buněčných liniích melanomu B16-F0 a A2058. Biochem Eng J 2013;78:163–9.
43. Won YK, Loy CJ, Randhawa M, et al. Klinická účinnost a bezpečnost 4-hexyl-1,3-fenylendiolu pro zlepšení hyperpigmentace pokožky. Arch Dermatol Res 2014;306:455–65.
44. Son K, Heo M. Hodnocení účinnosti depigmentace v kůži pro vývoj nových bělicích činidel v Koreji. Int J Cosmet Sci 2013;35:9–18.
45. Chen YS, Lee SM, Lin CC a kol. Kinetická studie inhibičních aktivit na tvorbu tyrosinázy a melaninu u Carthamus tinctorius izolovaného z Carthamus tinctorius L. J Biosci Bioeng 2013;115:242–5.
46. Hsieh PW, Chen WY, Aljuffali A, et al. Strategie souběžných léků pro podporu cílení na kůži a minimalizaci transdermální difúze hydrochinonu a kyseliny tranexamové. Curr Med Chem 2013;20:4080–92.
47. Tse TW, Hui E. Kyselina tranexamová: důležitý adjuvans při léčbě melasmatu. J Cosmet Dermatol 2013;12: 57–66.
48. Eimpunth S, Wanitphadeedecha R, Manuskiatti W. Soustředěný přehled o pozánětlivé hyperpigmentaci u Asiatů vyvolané akné a související s estetickými procedurami. J Eur Acad Dermatol 2013;27:7–18.
49. Engasser PG. Ochronózu způsobují bělící krémy. J Am Acad Dermatol 1984;10:1072–3.
50. Fisher AA. Aktuální kontaktní novinky. Hydrochinon využívá abnormální reakce. Cutis 1983;250:240–4.
51. Romaguera C, Grimalt F. Leukoderma z hydrochinonu. Kontaktní dermatitida 1985;12:183.
52. Curto EV, Kwong C, Hermersdorfer H, et al. Inhibitory savčí melanocytové tyrosinázy: in vitro srovnání alkylesterů kyseliny gentisové s jinými předpokládanými inhibitory. Biochem Pharmacol 1999;57:663–72.
53. Zhou H, Kepa JK, Siegel D, a kol. Benzenový metabolit hydrochinon up-reguluje chondromodulin-I a inhibuje tvorbu trubic v endoteliálních buňkách lidské kostní dřeně. Mol Pharmacol 2009;76:579-87.
54. Fujimoto N, Onodera H, Mitsumori K, et al. Změny funkce štítné žlázy během vývoje hyperplazie štítné žlázy vyvolané kyselinou kojovou u potkanů F344. Karcinogeneze 1999;20:1567–71.
55. Spınola V, Mendes B, CAmara JS, et al. Vliv času a teploty na stabilitu vitaminu C v zahradnických extraktech. UHPLC-PDA vs. jodometrická titrace jako analytické metody. LWT-Food Sci Technol 2013;50:489–95.
56. Arulmozhi V, Pandian K, Mirunalini S. Nanočástice chitosanu zapouzdřené v kyselině ellagové pro systém dodávání léčiv v buněčné linii lidské rakoviny ústní dutiny (KB). Koloidy Surf B Biointerfaces 2013;110:313–20.
57. Sonmez F, Sevmezler S, Atahan A, et al. Hodnocení nových chalkonových derivátů jako inhibitorů polyfenoloxidázy. Bioorg Med Chem Lett 2011;21:7479–82.
58. Takahashi M, Takara K, Toyozato T, et al. Nový bioaktivní chalkon z Morus australis inhibuje aktivitu tyrosinázy a biosyntézu melaninu v buňkách melanomu B16. J Oleo Sci 2012;61:585–92.
59. Radhakrishnan SK, Shimmon RG, Conn C, et al. Azachalkony: nová třída silných inhibitorů polyfenoloxidázy. Bioorg Med Chem Lett 2015;25:1753–6.
60. Radhakrishnan SK, Shimmon RG, Conn C, et al. Hodnocení nových chalkonoximů jako inhibitorů tvorby tyrosinázy a melaninu v buňkách B16. Arch Pharm (Weinheim) 2016;349:20–9.
61. Radhakrishnan SK, Shimmon RG, Conn C, et al. Inhibiční kinetika nových 2,3-dihydro-1H-inden-1-onových derivátů podobných chalkonu na houbové tyrosináze. Bioorg Med Chem Lett 2015;25:5495–9.
62. Wang Y, Curtis-Long MJ, Lee BW a kol. Inhibice tyrosinázové aktivity polyfenolovými sloučeninami z kořenů Flemingia philippinensis. Bioorg Med Chem
2014;22:1115–20.
63. Tan X, Song YH, Park C a kol. Vysoce účinný inhibitor tyrosinázy, neorauflavan z Campylotropis hirtella a inhibiční mechanismus s molekulárním dokováním. Bioorg Med Chem 2016;24:153–9.
64. Satooka H, Kubo I. Resveratrol jako inhibitor tyrosinázy typu kcat: potencovaný inhibitor melanogeneze. Bioorg Med Chem 2012;20:1090–9.
65. Lee TH, Seo JO, Baek SH a kol. Inhibiční účinky resveratrolu na syntézu melaninu v ultrafialové B-indukované pigmentaci v kůži morčete. Biomol Ther (Soul) 2014;22:35–40.
66. Franco DC, de Carvalho GS, Rocha PR, et al. Inhibiční účinky analogů resveratrolu na aktivitu tyrosinázy hub. Molekuly 2012;17:11816–25.
67. Song YM, Ha YM, Kim JA a kol. Syntéza nového azoresveratrolu, azo-oxyresveratrolu a jejich derivátů jako účinných inhibitorů tyrosinázy. Bioorg Med Chem Lett 2012;22:7451–5.
68. Bae SJ, Ha YM, Kim JA a kol. Nový syntetizovaný inhibitor tyrosinázy: (E)-2-((2,4-dihydroxyfenyl)diazenyl)fenyl4-methylbenzensulfonát jako analog azo-resveratrolu. Biosci Biotechnol Biochem 2013;77:65–72.
69. Bae SJ, Ha YM, Park YJ a kol. Návrh, syntéza a hodnocení (E)-N-substituovaných benzyliden-anilinových derivátů jako inhibitorů tyrosinázy. Eur J Med Chem 2012;57:383–90.
70. Borges F, Roleira F, Milhazes N, et al. Jednoduché kumariny: privilegované lešení v lékařské chemii. Front Med Chem 2009;4:23–85.
71. Masamoto Y, Murata Y, Baba K, et al. Inhibiční účinky esculetinu na biosyntézu melaninu. Biol Pharm Bull 2004;27:422–5.
72. Fais A, Corda M, Era B a kol. Aktivita inhibitoru tyrosinázy hybridů kumarin-resveratrol. Molekuly 2009;14:2514–20.
73. Matos MJ, Santana L, Uriarte E, et al. Nové halogenované fenylkumariny jako inhibitory tyrosinázy. Bioorg Med Chem Lett 2011;21:3342–45.
74. Ashraf Z, Rafiq M, Seo SY, et al. Návrh, syntéza a hodnocení nových analogů umbeliferonu jako potenciálních inhibitorů houbové tyrosinázy. J Enzyme Inhib Med Chem 2015;30:874–83.
75. Asthana S, Zucca P, Vargiu AV, et al. Studium vztahu mezi strukturou a aktivitou hydroxykumarinů a houbové tyrosinázy. J Agric Food Chem 2015;63:7236–24.
76. Gardelly M, Trimech B, Belkacem MA, et al. Syntéza nových diazafosfinanů kumarinových derivátů se zvýšenou cytotoxickou a anti-tyrosinázovou aktivitou. Bioorg Med Chem Lett 2016;26:2450–4.
77. Ha YM, Kim JA, Park YJ a kol. Analogy 5-(substituovaného benzyliden)hydantoinu jako inhibitory tvorby tyrosinázy a melaninu. Biochim Biophys Acta Gen Subj 2011;1810:612–19.
78. Ha YM, Kim JA, Park YJ a kol. Syntéza a biologická aktivita derivátů hydroxybenzylidenylpyrrolidinu-2,5-dionu jako nových účinných inhibitorů tyrosinázy. Med Chem Comm 2011;2:542–9.
79. Kim SH, Ha YM, Moon KMC, a kol. Antimelanogenní účinek (Z)-5-(2,4-dihydroxybenzyliden)thiazolidinu-2,4-dionu, nového inhibitoru tyrosinázy. Arch Pharm Res 2013;36: 1189–97.
80. Chung KW, Park YJ, Choi YJ a kol. Hodnocení in vitro a in vivo antimelanogenní aktivity nově syntetizovaného silného inhibitoru tyrosinázy (E)-3-(2,4-dihydroxybenzyliden)-pyrrolidin-2,5-dionu ({{8 }}DBP). Biochim Biophys Acta (Gen Subj) 2012;1820:962–9.
81. Kim HR, Lee HJ, Choi YJ a kol. Benzyliden vázané thiohydantoinové deriváty jako inhibitory tyrosinázy a melanogeneze: význam b-fenyl-a,b-nenasycené karbonylové funkční skupiny. Med Chem Comm 2014;5:1410–17.
82. Yun HY, Kim do H, Son S, et al. Návrh, syntéza a antimelanogenní účinky (E)-2-benzoyl-3-(substituovaný fenyl)-akrylonitrily. Drug Des Devel Ther 2015;9:4259–68.
83. Son S, Kim H, Yun HY, a kol. (E)-2-Kyano-3-(substituovaný fenyl)akrylamidové analogy jako silné inhibitory tyrosinázy: lineární b-fenyl-a,b-nenasycený karbonylový skelet. Bioorg Med Chem 2015;23:7728–34.
84. Isao K, Ikuyo KH. Tyrosinázová inhibiční aktivita aromatických sloučenin olivového oleje. J Agric Food Chem 1999;47:4574–8.
85. Cui Y, Liang G, Hu YH a kol. Alfa-substituované deriváty cinnamaldehydu jako inhibitory tyrosinázy: inhibiční mechanismus a molekulární analýza. J Agric Food Chem 2015;63:716–22.
86. Yan Q, Cao R, Yi W, a kol. Syntéza a hodnocení 5-benzyliden(thio)barbiturát-beta-D-glykosidů jako inhibitorů houbové tyrosinázy. Bioorg Med Chem Lett 2009;19:4055–8.
87. Yan Q, Cao R, Yi W, a kol. Inhibiční účinky 5-benzylidenbarbiturátových derivátů na houbovou tyrosinázu a jejich antibakteriální aktivity. Eur J Med Chem 2009;44:4235–43.
88. Chen Z, Cai D, Mou D, et al. Návrh, syntéza a biologické hodnocení hydroxy- nebo methoxy-substituovaných 5-benzyliden(thio)barbiturátů jako nových inhibitorů tyrosinázy. Bioorg Med Chem 2014;22:3279–84.
89. Ambati NB, Anand V, Hanumanthu P. Snadná syntéza 2-n(methylamino)benzothiazolů. Synth. Commun 1997;27:1487–93.
90. Pan B, Huang RZ, Han SQ a kol. Návrh, syntéza a antibiofilmová aktivita 2-arylimino-3-aryl-thiazolidin-4-onů. Bioorg Med Chem Lett 2010;20:2461–4.
91. Criton M, Le Mellay-Hamon V. Analogy N-hydroxy-N'-fenylthiomočoviny a N-hydroxy-N'-fenylmočoviny jako inhibitory tvorby tyrosinázy a melaninu. Biorg Med Chem Lett 2008;18:3607–10.
92. Thanigaimalai P, Hoang TA, Lee KC, et al. Strukturní požadavky na N-fenylthiomočoviny a benzaldehydthiosemikarbazony jako inhibitory melanogeneze v buňkách melanomu B 16. Bioorg Med Chem Lett 2010;20:2991–3.
93. Thanigaimalai P, Lee KC, Sharma VK a kol. Strukturní požadavky analogů fenylthiomočoviny pro jejich inhibiční aktivitu melanogeneze a tyrosinázy. Bioorg Med Chem Lett 2011;21:6824–8.
94. (a) Hala AM, Orlow SJ. Po Golgiho zrání dochází k degradaci tyrosinázy vyvolané fenylthiomočovinou. Pigment Cell Res 2005;18:122–9. (b) Poma A, Bianchini S, Miranda M. Inhibice produkce mikrojader indukované L-tyrosinem fenylthiomočovinou v lidských melanomových buňkách. Mutat Res 1999;446:143–8. (c) Du BK, Erway WF. Studie mechanismu účinku thiomočoviny a příbuzných sloučenin; inhibice oxidačních enzymů a oxidací katalyzovaných mědí. J Biol Chem 1946;165:711-21.
95. a) Choi J, Park SJ, Jee JG. Analogy ethionamidu, léku používaného u multirezistentní tuberkulózy, vykazují silnou inhibici tyrosinázy. Eur J Med Chem 2015;106:157–66. (b) Choi J, Jee JG. Přemístění léků obsahujících thiomočovinu jako inhibitory tyrosinázy. Int J Mol Sci 2015;16:28534–48.
96. Cooper DS. Antithyroidní léky. N Engl J Med 1984;311: 1353–62.
97. Liu P, Shu C, Liu L a kol. Návrh a syntéza derivátů thiomočoviny s heterocyklickými skafoldy obsahujícími síru jako potenciální inhibitory tyrosinázy. Bioorg Med Chem 2016;24:1866–71.
98. Genc¸er N, Demir D, Sonmez F, et al. Nové deriváty sacharinu jako inhibitory tyrosinázy. Bioorg Med Chem 2012;20:2811–21.
99. (a) Zhu YJ, Song KK, Li ZC a kol. Antityrosinázové a antimikrobiální aktivity transcinnamaldehyd thiosemikarbazonu. J Agric Food Chem 2009;57:5518–23. (b) Li ZC, Chen LH, Yu XJ a kol. Inhibiční kinetika chlorbenzaldehydthiosemikarbazonů na houbové tyrosináze. J Agric Food Chem 2010;58:12537–40. (c) Chen LH, Hu YH, Song W, a kol. Syntéza a antityrosinázový mechanismus benzaldehydthiosemikarbazonů: nové inhibitory tyrosinázy. J Agric Food Chem 2012;60:1542–7. (d) Pan ZZ, Zhu YJ, Yu XJ a kol. Syntéza 40-thiosemikarbazon griseofulvinu a jeho účinky na kontrolu enzymatického hnědnutí a posklizňové choroby ovoce. J Agric Food Chem 2012;60:10784–8. (e) Yang MH, Chen CM, Hu YH a kol. Inhibiční kinetika DABT a DABPT jako nových inhibitorů tyrosinázy. J Biosci Bioeng 2013;115:514–27.
100. * (a) Liu JB, Yi W, Wan YQ a kol. 1-(1-Arylethyliden)thiosemikarbazidové deriváty: nová třída inhibitorů tyrosinázy. Bioorg Med Chem 2008;16:1096–102.(b) Liu JB, Cao RH, Yi W, a kol. Třída silných inhibitorů tyrosinázy: alkylidenthiosemikarbazidové sloučeniny. Eur J Med Chem 2009;44:1773–8. (c) Yi W, Cao RH, Wen H a kol. Objev 4- funkcionalizovaných fenyl-O-beta-D-glykosidů jako nové třídy inhibitorů houbové tyrosinázy. Bioorg Med Chem Lett 2009;19:6157–60. (d) Yi W, Cao RH, Chen ZY a kol. Návrh, syntéza a biologické hodnocení hydroxy- nebo methoxy-substituovaných fenylmethylenthiosemi-karbazonů jako inhibitorů tyrosinázy. Chem Pharm Bull 2009;57:1273–7. (e) Yi W, Cao RH, Chen ZY a kol. Racionální návrh a syntéza 4-o-substituovaného fenylmethylenuthiosemikarbazony jako nové inhibitory tyrosinázy. Chem Pharm Bull 2010;58:752–4. (f) Yi W, Dubois C, Yahiaoui S, a kol. Zpřesnění farmakoforu arylthiosemikarbazonu v inhibici houbové tyrosinázy. Eur J Med Chem 2011;46:4330–5. (g) Buitrago E, Vuillamy A, Boumendjel A, et al. Zkoumání interakce N/S sloučenin s diměděným centrem: inhibice tyrosinázy a modelové studie. Inorg Chem 2014;53:12848–58.
101. (a) Thanigaimalai P, Lee KC, Sharma VK a kol. Ketonové thiosemikarbazony: vztahy mezi strukturou a aktivitou pro jejich inhibici melanogeneze. Bioorg Med Chem Lett 2011;21:3527–30. (b) Lee KC, Thanigaimalai P, Sharma VK a kol. Strukturní charakteristiky thiosemikarbazonů jako inhibitorů melanogeneze. Bioorg Med Chem Lett 2010;20:6794–6.
102. You A, Zhou J, Song S, et al. Strukturně založená modifikace 3-/4-aminoacetofenonů poskytující hlubokou změnu aktivity na tyrosinázu: ze silných aktivátorů na vysoce účinné inhibitory. Eur J Med Chem 2015;93:255–62.
103. You A, Zhou J, Song S, et al. Racionální design, syntéza a vztahy mezi strukturou a aktivitou 4-alkoxy- a 4-acyloxy-fenylethylenthiosemikarbazonových analogů jako nových inhibitorů tyrosinázy. Bioorg Med Chem 2015;23:924–31.
104. Girelli AM, Mattei E, Messina A, et al. Inhibice aktivity polyfenoloxidáz různými dipeptidy. J Agric Food Chem 2004; 52:2741–5.
105. Morita H, Kayashita T, Kobata H, et al. Pseudostellariny DF, nové cyklické peptidy inhibující tyrosinázu z Pseudostellaria heterophylla. Tetrahedron 1994;50:9975–82.
106. Ubeid AA, Zhao L, Wang Y a kol. Oligopeptidy s krátkou sekvencí s inhibiční aktivitou proti houbové a lidské tyrosináze. J Invest Dermatol 2009;129:2242–9.
107. Kim H, Choi J, Cho JK a kol. Syntéza kyseliny kojové na pevné fázi - tripeptidy a jejich inhibiční aktivita vůči tyrosináze, stabilita při skladování a toxicita. Bioorg Med Chem Lett 2004;14:2843–6.
108. Reddy B, Jow T, Hantash BM. Bioaktivní oligopeptidy v dermatologii: část I. Exp Dermatol 2012;21:563–8.
109. Hsiao NW, Tseng TS, Lee YC a kol. Náhodný objev krátkých peptidů z přírodních produktů jako inhibitorů tyrosinázy. J Chem Inf Model 2014;54:3099–111.
110. Tseng TS, Tsai KC, Chen WC, et al. Objev silných dipeptidových inhibitorů obsahujících cystein proti tyrosináze: komplexní výzkum 20 20 dipeptidů v inhibici tvorby dopacromu. J Agric Food Chem 2015;63: 6181–8.
111. Li DF, Hu PP, Liu MS, a kol. Návrh a syntéza konjugátů hydroxypyridinon-L-fenylalanin jako potenciálních inhibitorů tyrosinázy. J Agric Food Chem 2013;61:6597–603.
112. Zhao DY, Zhang MX, Dong XW a kol. Návrh a syntéza nových derivátů hydroxypyridinonu jako potenciálních inhibitorů tyrosinázy. Bioorg Med Chem Lett 2016;16:30486–93.
113. Baek S, Kim J, Kim D, a kol. Inhibiční účinek dalbergioidinu izolovaného z kmene Lespedeza cyrtobotrya na biosyntézu melaninu. J Microbiol Biotechnol 2008;18:874–9.
114. Yanagihara M, Yoshimatsu M, Inoue A, et al. Inhibiční účinek gnetinu C, dimeru resveratrolu z melinjo (Gnetum gnemon), na aktivitu tyrosinázy a biosyntézu melaninu. Biol Pharm Bull 2012;35:993–6.
115. Roh JS, Han JY, Kim JH a kol. Inhibiční účinky aktivních látek izolovaných ze semen světlice barvířské (Carthamus tinctorius L.) na melanogenezi. Biol Pharm Bull 2004;27: 1976–8.
116. Kim JH, Kim MR, Lee ES, a kol. Inhibiční účinky calykosinu izolovaného z kořene Astragalus membranaceus na biosyntézu melaninu. Biol Pharm Bull 2009;32:264–8.
117. Kong YH, Jo YO, Cho CW a kol. Inhibiční účinky kyseliny skořicové na biosyntézu melaninu v kůži. Biol Pharm Bull 2008;31:946–8.
118. Cho Y, Kim KH, Shim JS, a kol. Inhibiční účinky zhoubného nádoru izolovaného z Myristica fragrans HOUTT. na biosyntéze melaninu. Biol Pharm Bull 2008;31:986–9.
119. Lee MY, Kim JH, Choi JN, et al. Inhibice syntézy melaninu a aktivity vychytávání radikálů sloučenin izolovaných z nadzemní části Lespedeza cyrtobotrya. J Microbiol Biotechnol 2010;20:988–94.
120. Kim JP, Kim BK, Yun BS a kol. Melanokortiny A, B a C jsou nové inhibitory syntézy melaninu produkované Eupenicillium šaria. I. Taxonomie, fermentace, izolace a biologické vlastnosti. J Antibiot (Tokio) 2003;56:993–9.
121. Chen LG, Chang WL, Lee CJ a kol. Inhibice melanogeneze gallotaniny z čínských hálek v buňkách myšího melanomu B16. Biol Pharm Bull 2009;32:1447–52.
122. Kim SJ, Son KH, Chang HW a kol. Prenylované flavonoidy inhibující tyrosinázu ze Sophora flavescens. Biol Pharm Bull 2003;26:1348–50.
123. Khan SB, Azhar-Ul-Haq, Afza N, et al. Estery s dlouhým řetězcem inhibující tyrosinázu z Amberboa ramosa. Chem Pharm Bull (Tokio) 2005;53:86–9.
124. Chen WC, Tseng TS, Hsiao NW a kol. Objev vysoce účinného inhibitoru tyrosinázy, T1, s významnou anti-melanogenezní schopností testem zebrafish in vivo a výpočtovým molekulárním modelováním. Sci Rep 2015;5:7995.
125. Ai N, Welsh WJ, Santhanam U, et al. Nový přístup virtuálního screeningu pro objev lidských inhibitorů tyrosinázy. PLoS One 2014;9:e112788.
126. Chou TH, Ding HY, Hung WJ, et al. Antioxidační vlastnosti a inhibice melanogeneze vanilinu a kyseliny vanilové z Origanum vulgare stimulované hormonem stimulujícím alfa-melanocyty. Exp Dermatol 2010;19: 742–50.
127. Ashraf Z, Rafiq M, Seo SY, et al. Syntéza, kinetický mechanismus a dokovací studie derivátů vanilinu jako inhibitorů houbové tyrosinázy. Bioorg Med Chem 2015;23: 5870–80.
128. Uchida R, Ishikawa S, Tomoda H. Inhibice aktivity tyrosinázy a pigmentace melaninu pomocí 2-hydroxytyrosolu. Acta Pharm Sin B 2014;4:141–5.
129. Chan CF, Lai ST, Guo YC, a kol. Inhibiční účinky nových syntetických derivátů methimazolu na tyrosinázu hub a melanogenezi. Bioorg Med Chem 2014;22: 2809–15.
130. Yu F, Jia YL, Wang HF a kol. Syntéza derivátů triazolových Schiffových bází a jejich inhibiční kinetika na aktivitu tyrosinázy. PLoS One 2015;10:e0138578.
131. Ashraf Z, Rafiq M, Seo SY, et al. Kinetické a in-silicon studie nových thymolových analogů na bázi hydroxylů jako inhibitorů houbové tyrosinázy. Eur J Med Chem 2015;98: 203–11.
132. Lee DY, Jeong SC, Jeong YT a kol. Antimelanogenní účinky picrionosidu A Izolovaného z listů korejského ženšenu. Biol Pharm Bull 2015;38:1663–7.
133. Millott N, Lynn WG. Všudypřítomnost melaninu a účinek fenylthiomočoviny. Příroda 1966;209:99–101.
134. Baek SH, Ahn JW, Nam SH, et al. Methylester kyseliny S-(-)-10,11-dihydroxyfarnesoové inhibuje syntézu melaninu v myších melanocytových buňkách. Int J Mol Sci 2014;15:12750–63.
135. Choi J, Choi KE, Park SJ a kol. Virtuální screening založený na souboru vedl k objevu nových tříd účinných inhibitorů tyrozinázy. J Chem Inf Model 2016;56:354–67.
136. Cleland JG, Dargie HJ, Hodsman GP a kol. Kaptopril při srdečním selhání. Dvojitě zaslepený kontrolovaný pokus. Br Heart J 1984;52:530–5.
137. Cleland JG. Klinický průběh srdečního selhání a jeho modifikace inhibitory ACE: poznatky z nedávných klinických studií. Eur Heart J 1994;15:125–30.
138. Kuo TC, Ho FM. Kompetitivní inhibice houbové tyrosinázy kaptoprilem. Res J Biotechnol 2013;8:26–9.
139. Espın JC, Wichers HJ. Vliv kaptoprilu na aktivitu tyrosinázy hub in vitro. Biochim Biophys Acta 2001; 1544: 289–300.
140. Chu HL, Wang BS, Chang LC a kol. Účinky kaptoprilu na tvorbu melaninu v buňkách B16. J Food Drug Anal 2012; 20: 668–73. 141. Yoshimori A, Oyama T, Takahashi S, et al. Vztahy mezi strukturou a aktivitou thujaplicinů pro inhibici lidské tyrosinázy. Bioorg Med Chem 2014;22:6193–200.
142. Wang HM, Chen CY, Wen ZH. Identifikace inhibitorů melanogeneze z Cinnamomum subavenium pomocí in vitro a in vivo screeningových systémů zaměřením na lidskou tyrosinázu. Exp Dermatol 2011;20:242–8.
143. Kolbe L, Mann T, Gerwat W, et al. 4-n-butylresorcinol, vysoce účinný inhibitor tyrosinázy pro lokální léčbu hyperpigmentace. J Eur Acad Dermatol Venereol 2013;27:19–23.
144. Kim DS, Kim SY, Park SH a kol. Inhibiční účinky 4-n-butylresorcinolu na aktivitu tyrosinázy a syntézu melaninu. Biol Pharm Bull 2005;28:2216–19.
145. Katagiri T, Okubo T, Oyobikawa M, et al. Inhibiční účinek 4-butylresorcinolu na melanogenezi a jeho účinek na bělení kůže. J Soc Cosmet Chem Jpn 2001;35:42–9.
146. Okubo T, Oyohikawa M, Futaki K, et al. Inhibiční účinky 4-N-butyl-resorcinolu na melanogenezi [abstrakt]. J Dermatol Sci 1995;10:88.
147. Huh SY, Shin JW, Na JI, et al. Účinnost a bezpečnost 4-n-butylresorcinolu 0.1procentní krém pro léčbu melasmatu: randomizovaná kontrolovaná studie s rozděleným obličejem. Ann Dermatol 2010;22:21–5.
148. Huh SY, Shin JW, Na JI, et al. Účinnost a bezpečnost 4-n-butylresorcinolu 0.1procentního krému pro léčbu melasmatu zapouzdřeného v liposomech: randomizovaná kontrolovaná studie s rozděleným obličejem. J Dermatol 2010;37: 311–15.
149. Mohan NTM, Gowda A, Jaiswal AK, et al. Posouzení účinnosti, bezpečnosti a snášenlivosti 4-n-butylresorcinolu 0.3procentní krém: indická multicentrická studie melasmatu. Clin Cosmet Investig Dermatol 2016;9:21–7.
Další informace: david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501
