czJazyk
Domů / Znalost / Obsah

Znalost

Ishophloroglucin A izolovaný z Ishige Okamurae potlačuje melanogenezi indukovanou -MSH: in vitro a in vivo část 2

Apr 03, 2023

3. Diskuse

Sloučenina DPHC izolovaná z IOE již vykazovala in vitro inhibiční aktivitu vůči tyrosináze a ochranný účinek proti poškození buněk vyvolanému UV-B zářením [8]; avšak antimelanogenetický účinek složek odvozených od IOE in silico interakcí styrosináza, in vivo ve fenotypových studiích na zvířecích modelech a jejich základní molekulární mechanismy nebyly dosud zkoumány. V této studii jsme stanovili antimelanogenezi a inhibiční aktivity tyrosinázy IPA, florotaninu izolovaného z IO a IOE, v modelu obratlovců in vivo a v buňkách melanomu B16F10 in vitro, po indukci -MSH.

cistanchemá funkcipodpora produkce kolagenu, který může zvýšit elasticitu a lesk pokožky a pomoci opravit poškozené kožní buňky. CistancheFenylethanol glykosidymají významný down-regulační účinek na aktivitu tyrosinázy a účinek na tyrosinázu se ukazuje jako kompetitivní a reverzibilní inhibice, která může poskytnout vědecký základ pro vývoj a využitíbělenípřísadv Cistanche. Proto má cistanche klíčovou roli při bělení kůže. Může iinhibovat produkci melaninuke snížení zabarvení a matnosti; a podporuje tvorbu kolagenuzlepšit elasticitu pokožkya zářivost. Vzhledem k širokému uznání těchto účinků cistanche začalo mnoho produktů na bělení kůže obsahovat bylinné přísady, jako je Cistanche, aby uspokojily poptávku spotřebitelů, čímž se zvýšila komerční hodnota Cistanche v produktech pro bělení kůže. Stručně řečeno, role cistanche při bělení kůže je zásadní. Svéantioxidantúčinek a efekt produkující kolagen může snížit zabarvení a matnost, zlepšit elasticitu a lesk pokožky a dosáhnout tak bělícího efektu. Široké použití Cistanche v produktech pro bělení pokožky také ukazuje, že jeho roli v komerční hodnotě nelze podceňovat.

cistanche side effects reddit

Klikněte na Kde mohu koupit Cistanche

Požádat o víc:

david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501

Je známo, že léčba -MSH indukuje syntézu melaninu a aktivitu tyrosinázy [20]. Navíc bylo prokázáno, že tyrosináza je nezbytná pro melanogenezi [29]. Předchozí studie ukázaly, že molekulární dokování lze použít k hodnocení inhibiční aktivity tyrosinázy [30,31]. Byly tedy provedeny výpočty molekulárního dokování za účelem pochopení vazebného modelu IPA a DPHC, známého polyfenolu izolovaného z IO, který jako pozitivní kontrola odhalil vyšší vazebnou energii v antimelanogenetické aktivitě než arbutin. Podle výsledků (obrázek 1) IPA odhalila nejnižší dokovací skóre, což naznačovalo, že interakce IPA s cílovou protein tyrosinázou byla silnější než u ostatních dvou sloučenin, DPHC a arbutinu. Existuje však omezení v korelaci inhibice aktivity tyrosinázy hub s inhibicí buněčné tyrosinázy nebo produkce melaninu v kultivovaných melanocytech [32]. Inhibiční účinky IPA na aktivitu tyrosinázy a melanogenezi byly tedy zkoumány na modelu zebrafish in vivo a myších melanomových buňkách B16F10.

Melaninové pigmenty se hromadí na povrchu zebřiček, což umožňuje mikroskopické pozorování procesu pigmentace bez složitých experimentálních postupů, což z nich činí vhodný model pro screening inhibitorů melanogeneze [33,34]. Hodnotili jsme inhibiční účinky IPA a IOE na melanin na modelu larev zebřičky stimulované -MSH prostřednictvím stanovení obsahu melaninu. Všechny testované vzorky vykazovaly výrazné inhibiční účinky na pigmentaci zebřiček bez významné toxicity (obrázek S2). Inhibiční účinky pigmentace byly pozorovány prostřednictvím morfologické analýzy larev zebřičky související s různými způsoby ošetření (obrázek 2). Kromě toho použití raného stádia larev spíše než stádia dospělých poskytuje další výhodu při testování perkutánních účinků léčivých nebo kosmetických sloučenin [33,35]. V tomto případě jsme zvolili -MSH jako induktor jak u zebřiček in vivo, tak u buněk melanomu B16F10 in vitro. Podle obou výsledků u embryí zebrafish a melanomových buněk B16F10 se obsah melaninu zvýšil stimulací -MSH.

Obsah melaninu přímo koreluje s aktivitou a hladinami proteinů tyrosinázy [36]. Proto jsme stanovili inhibiční účinky IPA a IOE na aktivitu tyrosinázy indukovanou -MSH na buňkách B16F10. Zjistili jsme, že skupina léčená IPA měla sníženou aktivitu tyrosinázy a obsah melaninu stimulovaný -MSH, se snížením aktivity tyrosinázy přibližně o 35 procent a obsahu melaninu o 40 procent (obrázek 4A, C). IOE inhibovala aktivitu tyrosinázy způsobem závislým na dávce a významně snížila melanogenezi v buňkách B16F10 (obrázek 4B, D). Ve srovnání s arbutinem mají IPA a IOE významné inhibiční účinky na produkci melaninu a aktivitu tyrosinázy, což bylo podle výsledků předchozích studií molekulárního dokování.

Pro zkoumání mechanismu inhibičních účinků na -MSH-indukovanou syntézu melaninu v buňkách byl proveden Western blot. Hodnotily se hladiny exprese proteinů příbuzných melaninu, včetně ERK, JNK a p38, po ošetření IPA nebo IOE. Aktivovaná fosforylace ERK může podporovat degradaci MITF prostřednictvím dráhy závislé na ubikvitinu-proteazomu [28]. To naznačuje, že potenciální inhibitory melanogeneze mohou potlačovat syntézu melaninu podporou proteasomální degradace MITF, která souvisela s aktivací signálních drah ERK [37]. ERK, JNK a p38 MAPK patří do rodiny MAPK [38–40]. Kromě toho aktivace dráhy p38 MAPK indukovala expresi MITF [41]. V této studii analýza Western blot odhalila, že IPA podporuje p-JNK a p-p38 (obrázek 5B, C). Na rozdíl od toho se hladiny p-ERK při léčbě IPA a IOE nezměnily (obrázek 5A). Tyto výsledky naznačují, že inhibiční účinky IPA a IOE na aktivitu tyrosinázy a melanogenezi mohou souviset se signálními cestami JNK a p38.

4. Materiály a metody

4.1. Chemikálie a činidla

cistanche for sale

Dimethylsulfoxid (DMSO), 3-(4,5-dimethylthiazol-2-yl)-2,5-difenyltetrazoliumbromid (MTT), L-DOPA, alfa-melanocyt stimulační hormon (-MSH) a fyziologický roztok pufrovaný fosfátem (PBS) byly zakoupeny od Sigma-Aldrich Chemical Co. (St. Louis, MO, USA). Dulbeccovo modifikované Eagleovo médium (DMEM) a fetální bovinní sérum (FBS) byly získány od Invitrogen–Gibco (Grand Island, NY, USA). Extracelulární signálem regulovaná kináza (ERK1/2), fosforylovaná ERK1/2 (p-ERK1/2), c-Jun N-terminální kináza (JNK), fosforylovaná JNK (p-JNK), p38, fosforylovaná p38 (p- p38), cAMP response element-binding protein (CREB), fosforylovaný CREB (p-CREB), mikroftalmie-asociovaný transkripční faktor (MITF), tyrosinase-related protein-1 (Trp-2), tyrosinase- související protein-1 (Trp-1), tyrosináza (TYR), protilátky proti myším a králičím IgG byly zakoupeny od společnosti Cell Signaling Technology (Beverly, MA, USA). Všechna ostatní činidla, včetně -MSH, byla zakoupena od Sigma-Aldrich Chemical Co.

4.2. Molekulární dokování tyrosinázy

Pro studii dokování byla krystalová struktura tyrosinázy (PDB: 3NM8) získána z Protein Data Bank. Studie dokování byly provedeny pomocí CDOCKER v Accelrys Discovery Studio 3.0 (Accelrys, Inc., San Diego, CA, USA). Když je celá nukleotidová sekvence pokryta mřížkou receptoru, předpokládá se, že ligandy vybírají nejlepší dokovací pozici [42]. Postup dokování byl zmíněn v předchozí studii. Stručně, následovaly tři kroky: (1) konverze 2D struktury na 3D strukturu; (2) výpočet poplatků; a (3) přidání atomů vodíku pomocí flexibilního dokovacího programu [31,43].

4.3. Příprava IOE a izolace IPA

IO byla sklizena 2. června018 podél východního pobřeží ostrova Jeju v Koreji. Řasa byla dvakrát promyta vodou z vodovodu, aby se odstranila sůl, epifyty a písek připojený k povrchu. Poté byla pečlivě opláchnuta čerstvou vodou a uchovávána v lékařské chladničce při -20 ◦C. Poté byla zmrazená řasa lyofilizována a před extrakcí homogenizována v mlýnku. IOE byl extrahován v 50% ethanolu (objem/objem, ve vodě) za míchání po dobu 24 hodin při teplotě místnosti, poté byl zfiltrován. Filtrátový extrakt byl zakoncentrován za dekomprese a lyofilizován na prášek (IOE). 50% ethanolový extrakt IO provedla Shinwoo Co. Ltd. (šarže č. SW9E29SA, Gyeonggi-do, Korea). IPA byl izolován z IOE, jak bylo popsáno dříve [9]. Stručně, IOE byl frakcionován za použití odstředivé rozdělovací chromatografie. Všechny frakce byly shromážděny a IPA byl nakonec purifikován na semipreparativní HPLC koloně (YMC-Pack ODS-A, 10 mm, 250 mm, 5 m). IPA byl stanoven jako polyfenol a jeho chemická struktura (obrázek S1, doplňkové materiály) byla identifikována pomocí LC/MS analýzy s hmotností m/z 992,1315, což ukazuje na molekulový vzorec C96H66O48 (1986,26 vypočtené molekulové hmotnosti, ∆0,6, [M - 2H] 2-).

4.4. Původ a údržba rodičovské zebřičky

Dospělé zebřičky byly získány od komerčního prodejce (Seoul Aquarium, Soul, Korea) a 10 ryb bylo konzervováno v 3-L akrylové nádrži při 28,5 ◦C, s cyklem světlo:tma 14:10 h. Zebřičky byly krmeny dvakrát denně, po dobu 6 dnů/týdnu, doplňkovým krmivem ve formě vloček Tetramin (SEWHAPET Food Co., Soul, Korea). Embrya byla odebrána během 30 minut přirozeným třením a indukována ráno rozsvícením světla. Experiment se zebřičkami byl schválen Výborem pro péči o zvířata a jejich použití Národní univerzity Jeju (č. schválení 2017-0001).

4.5. Měření obsahu melaninu u larev zebřičky

Ke zkoumání účinků koncentrace na vývoj embrya byly použity koncentrace IPA a IOE a stimulátor -MSH. Patnáct embryí zebrafish (3–4 hpf) bylo nasazeno do každé jamky, obsahující 1,9 ml embryonálního média, do 12-jamkové destičky pro osev. Testované vzorky byly rozpuštěny v 1% DMSO s 1x PBS a dobře promíchány. Každé ráno pro prvních 5 pdf byla spočítána životaschopná embrya, aby se získalo měření přežití. Pro stanovení obsahu melaninu byla embrya o 7–9 hpf naočkována do 6-jamkové destičky s 30 embryi v každé jamce do 2,{14}}ml embryonálního média. Po 3 dnech byly larvy dvakrát propláchnuty 1 x PBS, aby se odstranila jakákoli zbytková činidla nebo částice, a podobná množství larev byla umístěna do e-zkumavek. Před měřením obsahu melaninu bylo několik larev z každé skupiny zachyceno mikroskopem a zbývající byly odstředěny.

Po odstředění byla peleta rozpuštěna v 1 ml 1N NaOH při 90 °C po dobu 60 minut. Směs byla poté intenzivně vortexována, aby se rozpustil melaninový pigment. Absorbance supernatantu byla měřena při 490 nm. Výsledek byl porovnán s kontrolou, která byla považována za reprezentující sto. Obsah melaninu byl kalibrován množstvím proteinu a pozorování byla opakována třikrát.

4.6. Cytoxicita IPA a IOE v buňkách B16F10

Myší melanomové buňky B16F10 byly získány od ATCC (American Type Culture Collection, Manassas, VA, USA). Buňky B16F10 byly kultivovány v DMEM doplněném 100 U/ml penicilinu, 100 ug/ml streptomycinu a 10 procenty FBS. Buňky byly poté inkubovány v atmosféře 5 procent CO2 při 37 ◦C a poté byly každých 3–5 dní subkultivovány. Cytotoxicita IPA a IOE proti buňkám B16F10 byla zkoumána pomocí kolorimetrického testu MTT. Stručně, buňky byly nasazeny na 24-jamkové destičky v akoncentrace 2 x 104 buněk/ml. Asi 16 hodin po naočkování byly buňky inkubovány s IPA a IOE v různých koncentracích po dobu 72 hodin a byla stanovena jejich životaschopnost.

rou cong rong benefits

4.7. Stanovení obsahu buněčného melaninu 

Obsah buněčného melaninu byl měřen pomocí dříve popsané metody [33]. Buňky (2 x 104 buněk/ml) byly inkubovány s různými koncentracemi IPA a IOE po dobu 72 hodin; proto byly promyty v ledově chladném PBS. Stručně řečeno, buňky byly inkubovány při 80 °C po dobu 1 hodiny v 1 ml 1N NaOH/10% DMSO a poté byly vortexovány, aby došlo k solubilizaci melaninu: absorbance byla měřena při 450 nm. Optická hustota inhibice u kontroly byla považována za 100 procent. Data jsou prezentována ve formě středních procent a výsledky byly opakovány třikrát.

4.8. Aktivita inhibice tyrosinázy a obsah melaninu indukované -MSH

Aktivita buněčné tyrosinázy byla měřena podle dříve popsané metody s mírnými úpravami [33]. Stručně, buňky byly kultivovány při 2 x 104 buněk/ml v 24-jamkových destičkách.

Asi 16 hodin po naočkování buněk byly buňky (2 x 104 buněk/ml) stimulovány -MSH (1 nM) a poté byly inkubovány s IPA a IOE po dobu 72 hodin. Buňky byly promyty PBS a lyžovány v PBS obsahujícím 1 procento Triton X-100 zmrazením a rozmražením. Lyzáty byly vyčeřeny centrifugací při 13, 000 otáčkách za minutu po dobu 10 minut. Po kvantifikaci a normalizaci proteinu bylo 90 ul buněčného lyzátu (každý vzorek obsahoval stejné množství proteinu) inkubováno v duplikátech s 10 ul 10 mM L-DOPA při 37 °C po dobu 1 hodiny. Po inkubaci byl dopachrom monitorován měřením absorbance při 475 nm pomocí čtečky ELISA. Hodnota každého měření je vyjádřena jako procentuální změna oproti kontrole.

4.9. Western Blot analýza

Buňky B16F10 byly ošetřeny uvedenými koncentracemi IPA nebo IOE. Buňky byly shromážděny a suspendovány v lyzačním pufru (150 mM NaCl, 50 mM Tris-HCl (pH 7,5), 5 mM EDTA a 1 procento Triton X -100) obsahujícím inhibitory proteázy (170 ug/ml leupeptinu a 100 ug/ml PMSF). Po inkubaci při 4 °C po dobu 20 minut byly buněčné lyzáty centrifugovány při 12,000 otáčkách za minutu po dobu 10 minut. Každý buněčný supernatant byl shromážděn pro měření koncentrace proteinu pomocí soupravy pro stanovení proteinu kyseliny bicinchoninové (Thermo Scientific, Waltham, MA, USA). Proteiny (20 ug) byly separovány elektroforézou na 10% SDS (dodecylsulfát sodný)-polyakrylamidovém gelu (SDS-PAGE) a poté byly přeneseny na nitrocelulózové membrány (Bio-Rad, Hercules, CA, USA). Tyto membrány pak byly blokovány roztoky Tris-pufrovaný fyziologický roztok-Tween 20 (TBS-T) obsahujícími 5 procent odtučněného sušeného mléka, inkubovány s primárními protilátkami při 4 °C po dobu 24 hodin, promyty TBST a inkubovány se sekundárními protilátkami při pokojové teplotě po dobu 2 hodin. Proteinové pásy byly vizualizovány pomocí detekční soupravy ECL a analyzátoru luminiscenčního obrazu (LAS-3000, Fujifilm, Tokio, Japonsko).

4.10. Statistická analýza

Všechna data jsou prezentována jako průměr ± standardní odchylka (SD) ze tří stanovení. Průměrné hodnoty byly statisticky porovnány analýzou jednosměrných (ANOVA) vícenásobných srovnání, po nichž následovaly Dunnettovy vícenásobné srovnávací testy pomocí softwaru GraphPad Prism 7. Hodnota p < 0.05 úroveň byla považována za statisticky odlišnou.

5. Závěry

Závěrem lze říci, že IPA, izolovaná z IOE, inhibuje aktivitu tyrosinázy a melanogenezi indukovanou -MSH in vivo a in vitro. Tyto výsledky ukázaly, že IPA odvozená z IOE vykazovala potenciál pro kritickou interakci v aktivním místě tyrosinázy, která reverzibilně snižuje pigmentaci u larev zebřičky in vivo a mechanicky působí prostřednictvím modulace JNK a p38 MAPK v buňkách B16F10 indukovaných -MSH. Ačkoli je pro IPA izolovanou z IOE zapotřebí další studie s vhodnou řadou testů s použitím lidských modelů pro její použití jako terapeutické nebo kosmetické činidlo, tato studie naznačuje, že IPA je potenciálním kandidátem pro léčbu hyperpigmentace a dalších souvisejících onemocnění.

cistanche chemist warehouse

Doplňkové materiály:Následující jsou k dispozici online na webových stránkách, obrázek S1. Struktura isophloroglucinu A (IPA, A) a diphlorethohydroxykarmalolu (DPHC, B) izolovaných z Ishige Okamurae. Obrázek S2: Účinky -MSH a arbutinu na životaschopnost buněk a obsah melaninu v buňkách melanomu B16F10. Cytotoxicita -MSH (A) a arbutinu (B) v buňkách melanomu B16F10. Buňky byly inkubovány s různými koncentracemi -MSH 0.1, 0.3, 1, 3 a 10 nM) a arbutinu (10, 30, 100 a 300 uM ) po dobu 72 hodin a životaschopnost buněk byla stanovena testem MTT. Výsledky jsou normalizovány na kontrolu. Obsah melaninu skupiny -MSH (C) a skupiny arbutinu (D) v buňkách B16F10. Po 72 hodinách inkubace byla měřena absorbance při 450 nm. Obsah melaninu je vyjádřen v procentech. Data jsou uvedena jako průměr ± SD nezávislých experimentů; ns, nevýznamné; *p < 0,05, **p < 0,01 a ***p < 0,001 ve srovnání se skupinou bez vzorku.

Příspěvky autora:XL provedl hlavní experimenty a analýzu dat a napsal rukopis; J.-YO provedl formální analýzu a validaci; YJ izoloval a poskytl Ishophloroglucin A (IPA) a buněčnou aktivitu; H.-WY doporučil ověřovací experiment. Y.-JJ a BR koncipovali projekt a dohlíželi na studii. Všichni autoři si přečetli publikovanou verzi rukopisu a souhlasí s ní.

Financování:Tento výzkum byl součástí projektu s názvem „Vývoj funkčních potravinářských produktů s přírodními materiály pocházejícími z mořských zdrojů (č. 20170285)“, financovaného Ministerstvem oceánů a rybolovu, Korea.

Střet zájmů:Autoři neprohlašují žádný střet zájmů.

Reference

1. Athukorala, Y.; Lee, K.; Kim, S.-K.; Jeon, Y. Antikoagulační aktivita mořských zelených a hnědých řas shromážděných z ostrova Jeju v Koreji. Bioresour. Technol. 2007, 98, 1711–1716.

2. Kang, S.-M.; Heo, S.-J.; Kim, K.-N.; Lee, S.-H.; Jeon, Y.-J. Izolace a identifikace nové sloučeniny, 2,7"-floroglucinolu-6, 60 -pochází z hnědých řas, Ecklonia cava, a její antioxidační účinek. J. Funct. Foods 2012, 4, 158–166.

3. Heo, S.-J.; Yoon, W.-J.; Kim, K.-N.; Ahn, G.-N.; Kang, S.-M.; Kang, DH; Affffan, A.; Oh, C.; Jung, W.-K.; Jeon, Y.-J. Hodnocení protizánětlivého účinku fukoxanthinu izolovaného z hnědých řas v makrofázích RAW 264.7 stimulovaných lipopolysacharidy. Food Chem. Toxicol. 2010, 48, 2045–2051.

4. Sanjeewa, K.; Lee, J.-S.; Kim, W.-S.; Jeon, Y.-J.; Sanjeewa, KKA Potenciál polysacharidů z hnědých řas pro vývoj protirakovinných látek: Aktualizace protirakovinných účinků hlášených pro fukoidan a laminarin. Carbohydr. Polym. 2017, 177, 451–459.

5. Lee, S.-H.; Jeon, Y.-J. Antidiabetické účinky florotaninů a mořských polyfenolů pocházejících z hnědých řas prostřednictvím různých mechanismů. Fitoterapie 2013, 86, 129–136.

6. Kazir, M.; AbuHassira, Y.; Robin, A.; Nahor, O.; Luo, J.; Izrael, A.; Golberg, A.; Livney, YD Extrakce proteinů ze dvou mořských makrořas, Ulva sp. a Gracilaria sp., pro potravinářskou aplikaci a hodnocení stravitelnosti, složení aminokyselin a antioxidačních vlastností proteinových koncentrátů. Food Hydrocoll. 2019, 87, 194–203.

7. Brunt, EG; Burgess, JG Příslib mořských molekul jako kosmetických aktivních složek. Int. J. Cosmet. Sci. 2017, 40, 1–15.

8. Heo, S.-J.; Ko, S.-C.; Kang, S.-M.; Cha, S.-H.; Lee, S.-H.; Kang, D.-H.; Jung, W.-K.; Affffan, A.; Oh, C.; Jeon, Y.-J. Inhibiční účinek diflorethohydroxykarmalolu na melanogenezi a jeho ochranný účinek proti poškození buněk indukovaným UV-B zářením. Food Chem. Toxicol. 2010, 48, 1355–1361.

9. Ryu, B.; Jiang, Y.; Kim, H.-S.; Hyun, J.-M.; Lim, S.-B.; Li, Y.; Jeon, Y.-J. Ishophloroglucin A, nový florotanin pro standardizaci anti- -glukosidázové aktivity Ishige Okamurae. březen Drogy 2018, 16, 436.

10. Morris, GM; Lim-Wilby, M. Molekulární dokování. In Molecular Modeling of Proteins; Springer: Berlín, Německo, 2008; s. 365–382.

11. Ewing, TJ; Makino, S.; Skillman, AG; Kuntz, ID DOCK 4.0: Vyhledávací strategie pro automatizované molekulární dokování flexibilních databází molekul. J. Computing. Mol. Des. 2001, 15, 411–428.

12. Šoichet, BK; Kuntz, ID; Bodian, DL Molekulární dokování pomocí deskriptorů tvaru. J. Computing. Chem. 1992, 13, 380–397.

13. Anantharaman, A.; Hemachandran, H.; Priya, RR; Sankari, M.; Mohan, S.; Palanisami, N.; Siva, R. Inhibiční účinek apokarotenoidů na aktivitu tyrosinázy: Multi-spektroskopické a dokovací studie. J. Biosci. Bioeng. 2016, 121, 13–20.

14. Ali, A.; Ashraf, Z.; Kumar, N.; Rafifiq, M.; Jabeen, F.; Park, JH; Choi, KH; Lee, S.; Seo, S.-Y.; Choi, E.; a kol. Vliv plazmou aktivovaných sloučenin na melanogenezi a aktivitu tyrosinázy. Sci. Rep. 2016, 6, 21779.

15. Ando, ​​H.; Kondoh, H.; Ichihashi, M.; Sluch, VJ přístupy k identifikaci inhibitorů biosyntézy melaninu prostřednictvím kontroly kvality tyrosinázy. J. Investig. Dermatol. 2007, 127, 751–761.

16. Roulier, B.; Pérès, B.; Haudecoeur, R. Pokroky v návrhu originálních inhibitorů lidské tyrosinázy pro cílení na melanogenezi a související pigmentace. J. Med. Chem. 2020.

17. Lin, JY; Fisher, DE Biologie melanocytů a pigmentace kůže. Příroda 2007, 445, 843–850.

18. Gilchrest, BA; Park, H.-Y.; Eller, MS; Yaar, M. Mechanismy ultrafialovým světlem indukované pigmentace. Photochem. Photobiol. 1996, 63, 1–10.

19. Agar, N.; Young, AR Melanogeneze: fotoprotektivní reakce na poškození DNA? Mutat. Res. Fundam. Mol. Mech. Mutageneze 2005, 571, 121–132.

20. Lee, TH; Lee, MS; Lu, M.-Y. Účinky -MSH na melanogenezi a tyrosinázu B-16 melanomu. Endokrinologie 1972, 91, 1180–1188.

21. Lamason, RL; Mohideen, M.-AP; Mest, JR; Wong, AC; Norton, HL; Aros, MC; Jurynec, MJ; Mao, X.; Humphreville, VR; Humbert, JE; a kol. SLC24A5, domnělý kationtoměnič, ovlivňuje pigmentaci u zebřiček a lidí. Věda 2005, 310, 1782–1786.

22. Kelsh, R.; Harris, ML; Colanesi, S.; Erickson, CA Stripes a břišní skvrny – Přehled morfogeneze pigmentových buněk u obratlovců. Semin. Cell Dev. Biol. 2009, 20, 90–104.

23. Colanesi, S.; Taylor, KL; Temperley, ND; Lundegaard, PR; Liu, D.; sever, TE; Ishizaki, H.; Kelsh, R.; Patton, EE Screening malých molekul identifikuje cílené dráhy pigmentace zebřičky. Pigment. Cell Melanoma Res. 2012, 25, 131–143.

24. Logan, DW; Burn, S.; Jackson, I. Regulace pigmentace u melanoforů zebřiček. Pigment. Cell Res. 2006, 19, 206–213.

25. Heo, S.-J.; Hwang, J.-Y.; Choi, J.-I.; Han, JS; Kim, H.-J.; Jeon, Y.-J. Diphlorethohydroxykarmalol izolovaný z Ishige Okamurae, hnědé řasy, silný inhibitor -glukosidázy a -amylázy, zmírňuje postprandiální hyperglykémii u diabetických myší. Eur. J. Pharmacol. 2009, 615, 252–256.

26. Fernando, K.; Yang, H.-W.; Jiang, Y.; Jeon, Y.-J.; Ryu, B. Ishige Okamurae Extract and its Constituent Ishophloroglucin a Atenuated in Vitro and in vivo High Glucose-indukovaná angiogeneze. Int. J. Mol. Sci. 2019, 20, 5542.

27. Huang, H.-C.; Huang, W.-Y.; Tsai, T.-C.; Hsieh, W.-Y.; Ko, W.-P.; Chang, K.-J.; Chang, T.-M. Superkritický tekutý extrakt z Lycium chinense Millerova kořene inhibice produkce melaninu a jeho potenciálních mechanismů účinku. Doplněk BMC. Alternativní. Med. 2014, 14, 208.

28. Kim, ES; Jeon, HB; Lim, H.; Shin, JH; Park, SJ; Jo, YK; Oh, W.; Yang, YS; Cho, D.-H.; Kim, J.-Y. Kondicionovaná média z mezenchymálních kmenových buněk pocházejících z lidské pupečníkové krve inhibují melanogenezi tím, že podporují proteasomální degradaci MITF. PLoS ONE 2015, 10, e0128078.

29. Chakraborty, A.; Chakraborty, D. Vliv tryptofanu na dopa-oxidaci melanosomální tyrosinázou. Int. J. Biochem. 1993, 25, 1277–1280.

30. Santi, MD; Peralta, MA; Puiatti, M.; Cabrera, JL; Ortega, MG Melanogenní inhibiční účinky Triangularinu na buňky melanomu B16F0, studie in vitro a molekulární dokování. Bioorg. Med. Chem. 2019, 27, 3722–3728.

31. Kang, S.-M.; Heo, S.-J.; Kim, K.-N.; Lee, S.-H.; Yang, H.-M.; Kim, A.-D.; Jeon, Y.-J. Studie molekulárního dokování florotaninu, dieckol izolovaného z Ecklonia cava s inhibiční aktivitou na tyrosinázu. Bioorg. Med. Chem. 2012, 20, 311–316.

32. Promden, W.; Viriyabancha, W.; Monthakantirat, O.; Umehara, K.; Noguchi, H.; De-Eknamkul, W. Korelace mezi účinností flavonoidů na inhibiční aktivitu tyrosinázy hub a syntézou melaninu v melanocytech. Molekuly 2018, 23, 1403.

33. Cha, S.-H.; Ko, S.-C.; Kim, D.; Jeon, Y.-J. Screening mořských řas na potenciální inhibitor tyrosinázy: Tyto inhibitory snižovaly aktivitu tyrosinázy a syntézu melaninu u zebřiček. J. Dermatol. 2010, 38, 354–363.

34. Wu, S.-YS; Wang, H.-MD; Wen, Y.-S.; Liu, W.; Li, P.-H.; Chiu, C.-C.; Chen, P.-C.; Huang, C.-Y.; Sheu, J.-H.; Wen, Z.-H. 4-(Fenylsulfanyl) butan-2-Potlačuje syntézu melaninu a zrání melanozomu in vitro a in vivo. Int. J. Mol. Sci. 2015, 16, 20240–20257.

35. Choi, T.-Y.; Kim, J.-H.; Ko, DH; Kim, C.-H.; Hwang, J.-S.; Ahn, S.; Kim, SY; Kim, CD; Lee, J.-H.; Yoon, T.-J. Zebrafish jako nový model pro screening melanogenních regulačních sloučenin na základě fenotypu. Pigment. Cell Res. 2007, 20, 120–127.

36. Körner, A.; Pawelek, J. Savčí tyrosináza katalyzuje tři reakce v biosyntéze melaninu. Věda 1982, 217, 1163–1165.

37. Chung, BY; Kim, SY; Jung, JM; Won, CH; Choi, JH; Lee, MW; Chang, SE Antimykotikum klotrimazol inhibuje melanogenezi tím, že urychluje degradaci tyrosinázy zprostředkovanou ERK a PI3K-/Akt. Exp. Dermatol. 2015, 24, 386–388.

38. Johnson, GL; Lapadat, R. Mitogen-Activated Protein Kinase Pathways Mediated by ERK, JNK, and p38 Protein Kinases. Věda 2002, 298, 1911–1912.

39. Su, B.; Karin, M. Mitogenem aktivované proteinkinázové kaskády a regulace genové exprese. Curr. Opin. Immunol. 1996, 8, 402-411.

40. Roux, PP; Blenis, J. ERK a p38 MAPK-aktivované proteinkinázy: Rodina proteinkináz s různými biologickými funkcemi. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2004, 68, 320–344.

41. Zhou, J.; Shang, J.; Ping, F.; Zhao, G. Alkoholový extrakt z divokého semene Vernonia anthelmintica (L.) zvyšuje syntézu melaninu prostřednictvím aktivace signální dráhy p38 MAPK v buňkách B16F10 a primárních melanocytech. J. Ethnopharmacol. 2012, 143, 639–647.

42. Geng, J.; Yuan, P.; Shao, C.; Yu, S.-B.; Zhou, B.; Zhou, P.; Chen, X. Bakteriální melanin interaguje s dvouvláknovou DNA s vysokou afinitou a může inhibovat buněčný metabolismus in vivo. Oblouk. Microbiol. 2010, 192, 321–329.

43. Lee, S.-H.; Kang, S.-M.; Sok, CH; Hong, JT; Oh, J.-Y.; Jeon, Y.-J. Buněčné aktivity a studie dokování ekolu izolovaného z Ecklonia cava (Laminariales, Phaeophyceae) jako potenciálního inhibitoru tyrosinázy. Řasy 2015, 30, 163–170.

Požádejte o více: david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501

Mohlo by se Vám také líbit